Enteropeptidase là một enzym của tá tràng niêm mạc chức năng của ai là kích hoạt men tụy. Nó là lúc bắt đầu của toàn bộ chuỗi hoạt động tiêu hóa enzyme. Rối loạn chức năng của enteropeptidase dẫn đến khó tiêu hóa và kém hấp thu thức ăn trong ruột non.
Enteropeptidase là gì?
Enteropeptidase đại diện cho một enzym của tá tràng niêm mạc bắt đầu kích hoạt tiêu hóa tuyến tụy enzyme bằng cách kích hoạt trypsinogen đến trypsin. Sự tiết enteropeptidase xảy ra ở viền bàn chải của tá tràng niêm mạc. Cụ thể, các tuyến của Lieberkühn chịu trách nhiệm tiết dịch. Các tuyến của Lieberkühn là chỗ lõm hình ống trong ruột non và ruột già biểu mô. Trong ruột non, chúng nằm giữa các nhung mao của ruột non. Còn được gọi là tuyến mật của Lieberkühn, các tuyến tiết ra nhiều loại enzyme ngoài enteropeptidase. Sự kích thích tiết enteropeptidase xảy ra khi bã thức ăn được tiêu hóa trước trong dạ dày xâm nhập vào tá tràng. Chỉ riêng enzyme không hoạt động trên các thành phần thực phẩm. Chỉ kích hoạt enzym trypsin bắt đầu chuyển động toàn bộ dòng thác kích hoạt của enzim tiêu hóa. Enteropeptidase, như trypsin và các protease tuyến tụy khác, là một protease serine. Vị trí hoạt động chứa bộ ba xúc tác của axit aspartic, histidine và serine. Là một endopeptidase, enteropeptidase phân cắt protein chỉ ở một số vị trí đặc trưng với các mô hình nhận biết cụ thể trong trình tự axit amin. Do đó, enzyme luôn phân cắt ở mô-típ nhận biết Asp-Asp-Asp-Lys. Trong trypsinogen, hexapeptit Val- (Asp) 4-Lys bị phân cắt, tạo ra trypsin.
Chức năng, hành động và vai trò
Chức năng của enteropeptidase là kích hoạt enzim tiêu hóa của tuyến tụy. Khi làm như vậy, nó chỉ bắt đầu bước kích hoạt đầu tiên với việc chuyển đổi trypsinogen để trypsin. Về phần mình, trypsin là một protease serine phân cắt protein ở cùng một mô-típ nhận dạng đặc trưng. Bản thân nó bây giờ tiếp tục kích hoạt trypsinogen. Đồng thời, nó kích hoạt các men tụy từ các tiền chất tương ứng của chúng, chẳng hạn như chymotrypsinogen, pro-elastase, pro-cacboxypeptidaza, ủng hộphospholipase và proenteropeptidase. Enteropeptidase ban đầu cũng có trong proform không hoạt động. Khi bột thực phẩm xâm nhập vào tá tràng, duodenase được tiết ra cùng với proenteropeptidase, chất này hoạt hóa proform của enteropeptidase. Do đó, sau khi bắt đầu tầng kích hoạt, trypsin sẽ tiếp quản các hoạt động của tất cả men tụy bao gồm proenteropeptidase và trypsinogen. Sự hoạt hóa của proenteropeptidase thành enteropeptidase xảy ra hiệu quả hơn nhờ tác dụng của trypsin so với duodenase. Sự hiện diện chính của enzim tiêu hóa ở dạng không hoạt động của chúng là cực kỳ quan trọng. Đặc biệt, hoạt động của các protease là không đặc hiệu. Tất cả protein có chứa mô-típ nhận biết đặc trưng trong phân tử được phân cắt bằng phương pháp thủy phân. Nếu các enzym ngay lập tức hoạt động xúc tác, quá trình tiêu hóa các protein nội sinh đã xảy ra trong tuyến tụy và ống tụy. Kết quả là, tuyến tụy sẽ tự tiêu biến. Do đó, việc kích hoạt chỉ diễn ra trong tá tràng ngoài các tuyến ngoại tiết. Tại đây, các enzym có thể bắt đầu phá vỡ các thành phần thức ăn mà không tấn công các mô của chính cơ thể. Để ngăn chặn sự kích hoạt sớm của các enzym, một chất ức chế trypsin bổ sung hoạt động trong ống bài tiết của tuyến tụy. Tuy nhiên, trypsin đóng vai trò quan trọng trong quá trình tiêu hóa. Một khi enzym này được kích hoạt, không thể ngừng hoạt động của tất cả các enzym tiêu hóa, bao gồm cả enteropeptidase.
Sự hình thành, sự xuất hiện, thuộc tính và mức độ tối ưu
Enteropeptidase, giống như tất cả các protease serine, cũng hoạt động không đặc hiệu, phân cắt protein theo một mô-típ nhận biết đặc trưng. Enteropeptidase bao gồm một chuỗi nhẹ và một chuỗi nặng được liên kết bởi disulfide cầu. Miền serine protease nằm trên chuỗi nhẹ. Chuỗi nặng có một phân tử khối lượng từ 82 đến 140 kilodalton, với khối lượng phân tử của chuỗi nhẹ là 35 đến 62 kilodalton. Cấu trúc của enteropeptidase trong chuỗi nhẹ tương tự như các protease serine khác là trypsin và chymotrypsin. Chuỗi nặng liên kết với màng và ảnh hưởng đến tính đặc hiệu của enzym. Chuỗi nhẹ cô lập được phát hiện có hoạt tính tương tự chống lại mô-típ nhận dạng đặc trưng - (Asp) 4-Lys- nhưng hoạt động chống lại trypsinogen ít hơn nhiều.
Bệnh tật và rối loạn
Enteropeptidase ở người được mã hóa bởi ENTK gen trên nhiễm sắc thể 21. Đột biến này gen dẫn đến bệnh nặng ở trẻ em bị ảnh hưởng. Enzyme này không còn có thể kích hoạt các men tiêu hóa khác. Các thành phần thực phẩm không còn bị phá vỡ và do đó không còn có thể được hấp thụ bởi ruột non. Nguyên nhân chính là do khó tiêu (không đủ phân hủy), dẫn đến kém hấp thu các thành phần của thức ăn. Cơ thể không còn được cung cấp đầy đủ chất dinh dưỡng. Điều này dẫn đến không thể phát triển, rối loạn tăng trưởng và điển hình thiếu protein các triệu chứng với sự hình thành của phù nề. Đồng thời, carbohydrates và chất béo được hấp thụ kém ngoài protein. Vì các thành phần thức ăn không được tiêu hóa sẽ đến ruột già và bị phân hủy ở đó bằng cách lên men và hoạt hóa vi khuẩn, đầy hơi, tiêu chảy và đau bụng cũng xảy ra. Cho đến nay, 15 trường hợp thiếu men enteropeptidase bẩm sinh đã được mô tả trên toàn thế giới. Tuy nhiên, các triệu chứng của bệnh xảy ra thường xuyên hơn nhiều. Thiếu men Enteropeptidase không phải lúc nào cũng có. Vì trypsin đóng một vai trò quan trọng trong việc kích hoạt các enzym tiêu hóa, nên việc thiếu hụt hoặc thiếu hụt trypsin cũng dẫn đến các triệu chứng tương tự. Điều trị các rối loạn này là như nhau trong cả hai trường hợp. Các enzym được sử dụng ở dạng hoạt hóa. Chắc chắn, còn nhiều trường hợp thiếu men enteropeptidase không được chẩn đoán nữa. Nếu chẩn đoán chắc chắn, enteropeptidase cũng có thể được thay thế theo nguyên nhân. Thiếu men enteropeptidase cũng là thứ phát của các bệnh đường ruột nghiêm trọng. Chẩn đoán phân biệt nên làm rõ các bệnh như celiac bệnh, ruột non ngắn, lactase sự thiếu hụt, hoặc những thứ khác.
